阿尔茨海默症(Alzheimer's disease，简称AD)俗称老年痴呆症，是一种中枢神经系统退行性疾病，引发患者的认知阻碍和影象能力侵害，导致患者日益恶化的生涯能力减退和殒命。已故的美国前总统里根，英国的前首相撒切尔夫人等名人均受此病困扰和折磨。

AD的重要病理特点为脑内散布有大量的β-淀粉样蛋白(β-amyloid， Aβ)沉积形成的老年斑(senile plaque， SP)、神经元内高度磷酸化tau蛋白荟萃形成的神经原纤维缠结(neurofibrillary tangle)、神经元营养阻碍、神经元的大量迷失、突触的侵害和迷失。Tau蛋白的异常磷酸化与Tau蛋白的荟萃及AD的过程有关。越来越多的证据批注，Tau蛋白的异常荟萃与Tau蛋白的翻译后建饰有肯定的关系，如糖基化、乙；⒎核鼗/SUMO化、肽脯氨酸异构化等。

蛋白质的翻译后建饰蕴含磷酸化、乙；⒓谆⒎核鼗蚐UMO化等，它们能够通过调节底物蛋白的活性、亚细胞器定位、不变性或者与其它蛋白质的相互作用而达到调节蛋白职能的作用。好多神经退行性疾病有关蛋白如huntingtin、ataxin-1、α-synuclein、DJ-1和tau蹬咨于SUMO化建饰而对蛋白职能以及疾病发病过程产生影响。因而，蛋白质的翻译后建饰作用与神经退行性疾病之间存在着很大的联系。

阿尔茨海默氏病(AD)的有关蛋白tau是能被SUMO1建饰的，被SUMO2／3建饰的水平较SUMO1弱，并且tau的SUMO化位点K340是在其微管结合结构域。Tau不仅能被SUMO建饰也能够被泛素化，两者之间存在着竞争性，从而调节tau的不变性。随着更多SUMO的底物被发现，以及SUMO化机造和职能更深刻的钻研，我们将会更好的理解SUMO化建饰在神经退行性疾病中的作用。